Descubren una proteína esencial en la infección por el virus de Epstein-Barr, causante de mononucleosis y cáncer

Dos estudios realizados en el Instituto de Investigación Biomédica (IRB) y en el Instituto de Biología Molecular (IBMB-CSIC), ambos en Barcelona y publicados en Nature Communications, descubren la estructura del portal del virus de Epstein-Barr y del bacteriófago T7. 

En el primer trabajo de Nature Communications se describe la estructura de una proteína esencial para el proceso de infección del virus de Epstein-Barr conocida como portal.

El virus de Epstein-Barr, perteneciente a la familia de los herpesvirus, es uno de los virus humanos más comunes y la principal causa de la mononucleosis infecciosa, conocida también como enfermedad del beso, además de provocar diversos tipos de cáncer como los linfomas de Burkitt y Hodgkins, cáncer gástrico y cáncer nasofaríngeo, así como varias enfermedades autoinmunes. En la actualidad no existe tratamiento para las infecciones producidas por este virus.

Diseño de inhibidores 

“Conocer la estructura de la proteína portal podría ser útil para el diseño de inhibidores que puedan ser utilizados para el tratamiento de infecciones por herpesvirus, como el de Epstein-Barr. Además, al tratarse de una proteína exclusiva de herpesvirus, estos inhibidores serían específicos contra el virus y quizás menos tóxicos para los humanos”, indica  Miquel Coll, jefe del Laboratorio de Biología Estructural de Complejos de Proteínas y Ácidos Nucleicos y Máquinas Moleculares del IRB Barcelona y profesor del CSIC.

La proteína portal es el canal por donde el ADN entra en la cápside del virus y por donde sale al infectar las células 

Todos los herpesvirus tienen un sistema de infección similar: una vez entran en el interior celular y alcanzan el núcleo, los virus liberan su ADN, que puede esconderse latente durante años hasta que, ante determinadas circunstancias, se desencadena su multiplicación. El ADN es replicado y posteriormente introducido en nuevas cápsides virales, para así formar nuevos virus que atacarán otras células. La proteína portal es el canal por donde el ADN entra en la cápside del virus y por donde sale al infectar las células.

 

Estructura del bacteriófago T7

Miguel Coll, del IRB de Barcelona y profesor del CSIC.

En un segundo trabajo, también publicado en Nature Communications,  se ha caracterizado también la estructura de la proteína portal en el bacteriófago T7. El bacteriófago T7 es un virus que infecta exclusivamente a bacterias y, curiosamente, utiliza un sistema muy parecido al de los herpesvirus para el empaquetamiento de su ADN.

“Gracias a la estructura de la proteína portal del bacteriófago T7 hemos podido inferir como funcionaría la de Epstein-Barr” explican Cristina Machón y Montserrat Fàbrega investigadoras postdoctorales del IRB Barcelona y del IBMB-CSIC y primeras autoras -junto con Ana Cuervo, del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC)- de los trabajos publicados.

Gracias a la estructura de la proteína portal del bacteriofago T7 se ha podido interferir como funiconaría la del Epstein-Barr

Según Coll, “en ambos virus, la proteína portal está compuesta por 12 subunidades, formando una gran estructura en forma de champiñón, con un canal central por el que pasa el ADN. Este canal presenta una válvula que regula la entrada y salida del material genético del virus”. 

Para estudiar la estructura de esta proteína, se han empleeado técnicas de difracción de rayos X de sincrotrón y criomicroscopía electrónica de alta resolución. Ambos estudios fueron llevados a cabo en colaboración con el CNB-CSIC y la Universidad de Oxford (Reino Unido).

 

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